П

Пепсин

Пепсин (от греч. Pepsis — «пищеварения», КФ 3.4.23.1) — протеаза пищеварительной системы позвоночных, выделяется зимогенные клетками желудка с целью растворения белков пищи на пептиды.

Пепсин был впервые открыт Шванн в 1836 году и был первым открытым ферментом животных.

Общие сведения

Пепсин — глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина — полипептидная цепь, состоящая из 340 аминокислот, содержит 3 дисульфидные связи (-SS-) и фосфорную кислоту. Пепсин — эндопептидаза, то есть фермент, который расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинам) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина, — строгой специфичностью не обладает.

Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.

Естественным ингибитором пепсина является пепстатин.

Роль пепсина в пищеварении

Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, будучи ферментом, исполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи на аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него соляной кислоты. Пепсин действует только в кислой среде желудка и при попадании в щелочную среду двенадцатиперстной кишки становится неактивным.

Пепсин вырабатывается главными клетками желез дна и тела желудка. У мужчин дебит пепсина составляет от 20 до 35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином, максимальная). У женщин — на 25-30% меньше. Главными клетками пепсин секретируется, резервируется и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена. Преобразование пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-концевого участка пепсиногена нескольких пептидов, один из которых играет роль ингибитора. Процесс активации идет в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующего их гидролизу и облегчает его. Как катализатор он обладает протеазно и пептидазнаю действием.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН <6, достигая максимума при pH = 1,5 — 2,0. При этом один грамм пепсина по 2:00 может расщеплять ~ 50 кг яичного альбумина, звурджуваты ~ 100 000 л молока, растворять ~ 2000 л желатина.

Внешние ссылки и источники

  • Коротько Г. Ф. Желудочное пищеварение. Краснодар, 2007, — 256 с ISBN 5-93730-003-3.
  • Коротько Г. Ф. Желудочное пищеварение в технологическом ракурсе. — Кубанский научный медицинский вестник. 2006, № 7-8 (88-89), с. 17-22.

Изображения по теме

  • Пепсин
Показать больше

Похожие статьи

Добавить комментарий

Кнопка «Наверх»
Закрыть
Закрыть