Пи-спираль (или π-спираль) — вид вторичной структуры, иногда образуется в белках.

Обычная структура

Аминокислоты в обычной π-спирали устраиваются в правосторонней спиральной структуре. Каждая аминокислота соответствует повороту спирали на 87 ° (то есть, спираль имеет 4,1 остатков на виток), и имеет длину 1,15 Å (= 0,115 нм) вдоль оси спирали. Важной особенностью структуры является то, что аминогруппа одной аминокислоты формирует водородную связь с C = O группой аминокислоты на пять остатков ранее, эти повторные i + 5 → i водородные связи определяют π-спираль. Подобные структуры включают 10 Марта -спираль (i + 3 → i водородная связь) и α-спираль (i + 4 → i водородная связь).

Остатки в π-спиралях обычно примите (φ, ψ) двугранный угол (-55 °, -70 °). Более всего, они принимают двугранные углы таким образом что угол ψ одного остатка и угол φ следующего года должны сумму примерно -125 °. Для сравнения, сумма соответствующих углов для 10 марта -спирали составляет около -75 °, тогда как для α-спирали составляет около 105 °. Общая формула для углу вращения Ω на остаток любой полипептидной спирали с трансизомерами задается уравнением:

Пи-спираль

Ливозакручена структура

В принципе, возможна ливозакручена версия π-спирали, изменяя знак двугранного углу (φ, ψ) на (55 °, 70 °). Эта псевдо "зеркальная" спираль имеет примерно то же число остатков на оборот (4,1) и шаг спирали 1,5 Å. Однако эта структура не является действительным зеркальным отражением, потому что аминокислотные остатки все еще имеют левую хиральность. Длинная ливозакручена π-спираль вряд наблюдается в белках, потому что среди природных аминокислот только глицин способен принимать положительный угол φ.