Гемоглобин (от греч. Haima — кровь и лат. Globus — шар) — сложный железосодержащий белок эритроцитов животных и человека, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани.

Главная функция гемоглобина состоит в транспорте дыхательных газов. В капиллярах легких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Током крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходим для протекания окислительных процессов кислород освобождается из связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO 2) и освобождать его в легких. Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови прочнее, чем кислород, необратимо образуя карбоксигемоглобин.Сполукы гемоглобина с нитратами называются метгемоглобином (metHb, от цель. И гемоглобин, иначе гемиглобин или ферригемоглобин). Таким образом, блокируется процессы транспортировки кислорода. В Метгемоглобин железо гема находится в комплексе или в трехвалентного состоянии. Метгемоглобин также образуется в значительных количествах в результате наследственного заболевания метгемоглобинемии.

В медицине используют сокращенное обозначение данного показателя — Hb (латинские буквы). Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин 130-170 г / л, у женщин 120-150 г / л; у детей — 120-140 г / л.

Строение

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеины, то есть содержащих простетической группы, в качестве которой выступает особая пигментная группа, содержащая химический элемент железо, — гем. Гемоглобин является тетрамером, то есть состоит из четырех субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α 1, α 2, β 1 и β 2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологичного тетраэдра. Основной вклад в взаимодействия субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α, и β-цепи относятся к α содержат в своей структуре только α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами AH (от N-концу).

Гем является комплексом протопорфирина IX, относится к классу порфириновых соединений, с атомом железа (II). Эта простетическая группа нековалентно связывается с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина. Железо (II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащие в одной плоскости. Две других координационных позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидин в 93 положении полипептидной цепи (участок F). Молекула кислорода, связывается гемоглобином, координируется к железу с обратной стороны и оказывается помещенной между атомом железа и азотом еще одного остатка гистидин, расположенного в 64 положении цепи (участок E). Всего в гемоглобине четыре участка связывания кислорода (один гем на каждую субъединицу), то есть одновременно может быть связано четыре молекулы кислорода на комплекс гемоглобина.

Физиологическая роль

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются плазмодии малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийного плазмодия питания этим белком и проникновение в эритроцитов. В частности, к таким аномалиям, имеющих эволюционно-приспособительное значение, относится серповидно-клеточная анемия. Однако, к сожалению, эти аномалии, как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения, сопровождаются нарушением функции транспорта кислорода гемоглобином, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высоко токсичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитами, в свободном состоянии в плазме крови, оказывается тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Учитывая нак гаптоглобин, специфически связывает свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезенкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинознешкоджуючои системы является белок гемопексин, специфически связывает свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексин затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других желчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферрином для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Изображения по теме

  • Гемоглобин
  • Гемоглобин
  • Гемоглобин
  • Гемоглобин
  • Гемоглобин