Миофибриллы — органеллы клеток поперечно мышц, обеспечивающих их сокращения. Служат для сокращений мышечных волокон. Миофибрила — нитевидная структура, состоящая из саркомеров. Каждый саркомер имеет длину около 2 мкм и содержит два типа белковых филаментов: тонкие микрофиламенты с актина и толстые филаменты с миозина. Границы между филаментами (Z-диски) состоят из особых белков, к которым крепятся ± конце актиновых филаментов. Миозиновые филаменты также крепятся к границам саркомера с помощью нитей из белка Титиний (тайтина). С актиновыми филаментами связанные вспомогательные белки — небулин и белки тропонин-тропомиозинового комплекса.

При мышечном сокращении каждый саркомер укорачивается по всему мышцы. Например, если миофибрилл, состоящий из 20 тыс. Саркомеров, укоротить с 5 до 4 см, (т.е. на 20%), то длина каждого саркомера уменьшится соответственно с 2,5 до 2 мкм.

На продольном срезе мышцы при большом увеличении в пределах каждого саркомера видно, чередующиеся светлые и темные полосы. Темные полосы называются А-дисками, светлые — I-дисками. Плотная линия в центре I-диска, отделяет один саркомер от другого, называется Z-линией, или Z-диском.

При уменьшении длины саркомера сжимается только I-диск, тогда как плотный А диск не меняет своих размеров. Это легко объяснить, предположив, что сокращение миофибрилы происходит в результате скольжения толстых филаментов относительно тонких, причем длина тех и других остается неизменной. Эта модель скользящих нитей подтверждается экспериментальными данными. Электронно — микроскопические исследования показали, что укорочение мышц не сопровождается изменением собственной длины филаментов. Судя по данным рентгеноструктурного анализа, характер упаковки субъединиц, образующих филаменты обоих типов, также не меняется. Максимальная сила, развиваемая мышцей, изменяется пропорционально степени взаимной перекрывания толстых и тонких филаментов.

С помощью электронного микроскопа удалось увидеть толстых филаментах множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 13 нм от них тонкими филаментами. В настоящее время известно, что при сокращении мышцы толстые и тонкие нити перемещаются относительно друг друга именно с помощью этих поперечных мостиков, которые работают циклически. Взаимодействующие белки толстых и тонких филаментов были выделены и получили названия соответственно миозин и актин.

Кроме них, в миофибриллах есть еще целый ряд вспомогательных белков. Предполагается, что белок альфа-актинин обеспечивает надлежащую упаковку филаментов в саркомере, а десмин связывает между собой соседние саркомер.

У человека толщина миофибрилл составляет 1-2 мкм, а их длина может достигать длины всей клетки (до нескольких сантиметров). Одна клетка содержит обычно несколько десятков миофибрилл, на их долю приходится до 2/3 сухой массы мышечных клеток.

Поперечная полосатость волокон скелетных и сердечных мышц обусловлена ​​особым распределением в их цитоплазме многочисленных толстых и тонких "нитей" (филаментов), которые объединяются в цилиндрические пучки диаметром 1-2 мкм, — миофибриллы (изображено на рис.). Мышечное волокно практически заполнено миофибриллами, они тянутся по всей его длине и на обоих его концах соединены с сухожилиями.

Изображения по теме

  • Миофибриллы
  • Миофибриллы