Миозин — это суперродина моторных белков эукариот, которые взаимодействуют с Микрофиламентов, обеспечивая различные формы движения клетки. Наиболее известный миозин II, распространенный в мышечной ткани, где он вместе с актином образует актомиозин — основную составляющую часть сократительных нитей мышечных волокон.

Миозин II состоит из шести полипептидных цепей: двух одинаковых тяжелых (длиной примерно 2000 аминокислотных остатков) и четырех легких двух разных типов. Тяжелые цепи на N-конце содержат глобулярные моторные домены или «головки», которые непосредственно задействованы в генерации силы. До сих доменов присоединяются легкие цепи. Другая часть тяжелых цепей представлена ​​длинными вытянутыми спиралями, участвующих в димеризации, образуя биспирали (англ. Colied coil). Благодаря взаимодействию таких хвостов нескольких сотен молекул миозина образуются «толстые филаменты». Они биполярными, то есть головки на двух концах филаментов направлены в разные стороны. Молекулы миозина расположены в толстом филаментов таким образом, что головки регулярно распределяются по всей ее длине, кроме небольшого участка в центре, где их нет («голая» зона). В тех местах, где нити актина и миозина перекрываются, миозиновые головки могут прикрепляться к соседним актиновых нитей, и в результате этого взаимодействия происходит сокращение мышцы. Энергия для выполнения такой работы высвобождается при гидролизе АТФ все миозиновые головки имеют АТФазну активность, прикрепленные миозинових головок зависит от концентрации ионов Са 2+ в саркоплазме. Миозиновои АТФаза активируется при взаимодействии актина с миозином. Ионы Mg 2+ могут ингибитуваты этот процесс.

Сначала считалось, что миозин имеющийся только в мышцах, но в 1970-х было обнаружено, что подобные молекулы встречаются в других типах клеток, в том числе и у одноклеточных организмов. Примерно в то же время в пресноводной амебы Acanthamoeba castelanii был найден белок, имел моторный домен очень похож на такого в миозина мышц, который однако работал как мономер и имел совсем другой хвостовой домен. Этот тип миозина назвали миозином I (одноглавый), а миозин мышц переименовали в миозин II (двуглавый). С тех пор эта суперродина белков благодаря анализу геномов многих эукариот пополнилась новыми членами и насчитывает более 37 отдельных семей. Все Миозин объединены похожими N-концевыми глобулярными головами, часть из них «одноглавые», другие — двуглавые, поэтому номенклатура стала отражать не количество голов, а при открытии. Различия между семьями миознинив кроются преимущественно в хвостовых участках, эволюционировали для взаимодействия с различными типами грузов. Все Миозин кроме шестого движутся до плюс конца актиновых филаментов.

Большинство из миозинов имеющиеся во всех эукариот, и распространение только небольшой части ограничено узкими группами, например, миозин XVIII и XI — встречаются только у растений, а IX — у позвоночных животных. В геноме человека имеются 40 генов миозинов, девять из которых экспрессируются главным образом (или только) в волосковых клетках внутреннего уха, где они участвуют в организации стереоцилий. Мутации в генах крайней мере трех из этих миозинов могут привести к глухоте.

Изображения по теме

  • Миозин
  • Миозин